Zawartość

• Główna różnica
• Wykres porównania
• Co to jest Alpha Helix?
• Co to jest plisowany arkusz beta?
• Kluczowe różnice

Główna różnica

Motyw umieszczony na wtórnym budowaniu białek zmienia się w regularną zwiniętą lub spiralną afirmację prawej ręki, która nadaje mu doskonałość helisy, z uwagi na ten fakt zwykle znany jako helisa alfa. Z drugiej strony, plisowany arkusz beta, często znany jako arkusz b, zostanie obrysowany jako standardowy motyw atrybutu wtórnego budowania obecnego w białkach.

Wykres porównania

Podstawa	Alpha Helix	Pofałdowany arkusz beta
Definicja	Motyw umieszczony na wtórnym budownictwie białek zmienia się w regularną, zwiniętą lub spiralną afirmację prawej ręki, która nadaje mu doskonałość helisy.	Ponadto plisowany arkusz beta, często znany jako arkusz b, zostanie przedstawiony jako standardowy motyw atrybutu wtórnego budowania obecnego w białkach.
Aminokwasy	Grupy -R aminokwasów istnieją na podłodze.	Grupy -R istnieją na podłodze i wewnątrz podłoża arkusza.
Klejenie	Wiązania wodorowe powstają w całym łańcuchu polipeptydowym w celu stworzenia konstrukcji śrubowych.	Istnieje przez połączenie dwóch lub lepszych niż dwie nici beta z wiązań wodorowych.

Co to jest Alpha Helix?

Motyw umieszczony na wtórnym budowaniu białek zmienia się w regularną zwiniętą lub spiralną afirmację prawej ręki, która nadaje mu doskonałość helisy, z uwagi na ten fakt zwykle znany jako helisa alfa. Tutaj, przez cały rozwój, grupa N-H oznacza wiązanie wodorowe z grupą C = O, często znaną jako szkielet aminokwasów, która zamienia się w cztery reszty wcześniej niż sekwencja białka. Dwa kluczowe wydarzenia w trakcie demonstrowania współczesnej helisy α były następujące: stała się geometria wiązania, z powodu kosztownej oceny budowy aminokwasów i peptydów przez kamień i oczekiwania Paulinga dotyczące płaskich wiązań peptydowych; i rezygnacji z podejrzeń o znaczną liczbę depozytów na jeden ruch spirali. Przełomowa minuta nabyta tutaj tutaj wczesną wiosną 1948 r., Kiedy Pauling nabył tutaj pluskwę i poszedł na materac. Wyczerpany narysował łańcuch polipeptydu o normalnie poprawnych pomiarach na kawałku papieru i zwinął go w prawo w helisę, będąc bardzo świadomym dbania o płaskie wiązania peptydowe. Helisa alfa jest w zasadzie najbardziej znanym z natury prądem spiralnym. Składa się z zranionego łańcucha polipeptydowego, przez który boczne łańcuchy aminokwasów rozszerzają się na zewnątrz od środka, co pozwala mu dbać o swój typ. Mogą być również obecne w wielu rodzajach białek, od białek globularnych, jako ilustracji, mioglobiny do keratyny, która jest białkiem ciągłym. Każdy z nich może być przywilejem nadanym lub lewostronną helisą, ale z pewnością zostało wykazane, że pętla alfa helisy jest obsługiwana w wyniku, że łańcuchy boczne nie walczą. Ta wiedza zapewnia stabilność helisy alfa. Dla każdego zwoju zwoju helisy alfa występują trzy 6-aminowe złogi korozyjne.

Co to jest plisowany arkusz beta?

Ponadto plisowany arkusz beta, często znany jako arkusz b, zostanie przedstawiony jako standardowy motyw atrybutu wtórnego budowania obecnego w białkach. Różnica w stosunku do zupełnie różnych białek zmienia się w trudność polegającą na tym, że składa się z nici, które mają odniesienie do nie mniej niż dwóch lub trzech atomów wodoru obecnych przez cały rozwój, który sortuje plisowany arkusz. Nić β jest zakresem kotwiczenia polipeptydu, zasadniczo trzy do 10 aminokwasów przedłużonych kręgosłupem w rozszerzonej adaptacji. Supramolekularny związek β-arkuszy uwikłał się w przynależność sum białka i włókienek widocznych w dość niewielu ludzkich chorobach, szczególnie amyloidozach, jako ilustracji, chorobie Alzheimera. To budowanie ma miejsce, gdy dwa składniki łańcucha polipeptydowego osłaniają się i wpisują ze sobą linię wiązań wodorowych. Ruch ten może wystąpić w równoległym planie ruchu lub w wrogim do równoległego planie. Równolegle i w kierunku równoważnego planu sportowego następuje szybka konsekwencja kierunkowości łańcucha polipeptydowego. Odpowiednim budynkiem arkusza pomarszczonego beta jest arkusz pomarszczony α. Ten budynek jest z entuzjazmem o wiele mniej końcowy niż arkusz pognieciony beta i jest naprawdę bezprecedensowy w białkach. Arkusz pognieciony przez α zostanie opisany przez powiązanie jego grup karbonylowych i aminowych; grupy karbonylowe są w całości regulowane w jednym nagłówku, podczas gdy wszystkie zebrania N-H są dostosowywane techniką alternatywną.

Kluczowe różnice

1. Motyw umieszczony na wtórnym budowaniu białek zmienia się w regularną zwiniętą lub spiralną afirmację prawej ręki, która nadaje mu doskonałość helisy, z uwagi na ten fakt zwykle znany jako helisa alfa. Z drugiej strony, plisowany arkusz beta, często znany jako arkusz b, zostanie obrysowany jako standardowy motyw atrybutu wtórnego budowania obecnego w białkach.
2. Grupy -R aminokwasów istnieją na podłodze w helisie, podczas gdy grupy -R istnieją na podłodze i wewnątrz ziemi arkusza.
3. Alfa helisa jest łańcuchem polipeptydowym, który jest uformowany na rurze i nawinięty w budynek podobny do sprężyny, utrzymywany przez wiązania wodorowe. Z drugiej strony, plisowane arkusze Beta są wytwarzane z pasm beta powiązanych wzdłuż boku przez nie mniej niż dwa wiązania wodorowe kształtujące kręgosłup.
4. Spirala może być również lewą ręką (beta) lub prawą ręką w miejscu, w którym helisa alfa jest stale prawostronna. Alternatywnie, łańcuchy są regulowane jeden po drugim w stosunku do 1 jednego innego łańcucha zorganizowanego odwrotnie w stosunku do alternatywy w beta zakładkach.
5. Powstanie helisy alfa istnieje tak, że wiązania wodorowe powstają w całym łańcuchu polipeptydowym w celu utworzenia konstrukcji helikalnych. Z drugiej strony, plisowane beta istnieją poprzez połączenie dwóch lub więcej niż dwóch nici beta z wiązań wodorowych.