Zawartość

Główną różnicą między polipeptydem a białkiem jest to, że Polipeptyd jest naturalnym biologicznym lub sztucznie wytworzonym krótkim łańcuchem monomerów aminokwasowych połączonych wiązaniami peptydowymi (amidowymi) i Białko jest cząsteczką biologiczną składającą się z łańcuchów reszt aminokwasowych.

• Polipeptyd

  Peptydy (z Gr .: πεπτός, peptós „strawione”; pochodzące od πέσσειν, péssein „to straw”) są krótkimi łańcuchami monomerów aminokwasowych połączonych wiązaniami peptydowymi (amidowymi). Kowalencyjne wiązania chemiczne powstają, gdy grupa karboksylowa jednego aminokwasu reaguje z grupą aminową drugiego. Najkrótsze peptydy to dipeptydy, składające się z 2 aminokwasów połączonych pojedynczym wiązaniem peptydowym, a następnie tripeptydów, tetrapeptydów itp. Polipeptyd jest długim, ciągłym i nierozgałęzionym łańcuchem peptydowym. Zatem peptydy należą do szerokiej klasy chemicznej biologicznych oligomerów i polimerów, obok kwasów nukleinowych, oligosacharydów i polisacharydów itp. Peptydy są odróżniane od białek na podstawie wielkości, a jako arbitralny poziom odniesienia można przyjąć, że zawierają około 50 lub mniej aminokwasy. Białka składają się z jednego lub większej liczby polipeptydów ułożonych w biologicznie funkcjonalny sposób, często związanych z ligandami, takimi jak koenzymy i kofaktory, lub z innym białkiem lub inną makrocząsteczką (DNA, RNA itp.) Lub ze złożonymi zespołami makrocząsteczkowymi. Wreszcie, chociaż aspekty technik laboratoryjnych stosowanych wobec peptydów w porównaniu z polipeptydami i białkami różnią się (np. Specyfika elektroforezy, chromatografii itp.), Granice wielkości, które odróżniają peptydy od polipeptydów i białek, nie są absolutne: długie peptydy, takie jak amyloid beta zostały określone jako białka, a mniejsze białka, takie jak insulina, zostały uznane za peptydy. Aminokwasy wbudowane w peptydy są nazywane „resztami” ze względu na uwalnianie jonu wodorowego z końca aminowego lub jonu hydroksylowego (OH-) z końca karboksylowego (COOH) lub obu, ponieważ cząsteczka wody jest uwalniany podczas tworzenia każdego wiązania amidowego. Wszystkie peptydy oprócz cyklicznych peptydów mają N-końcową i C-końcową resztę na końcu peptydu (jak pokazano dla tetrapeptydu na obrazie).

  
  

• Białko

  Białka () to duże biomolekuły lub makrocząsteczki, składające się z jednego lub więcej długich łańcuchów reszt aminokwasowych. Białka pełnią w organizmie szeroki zakres funkcji, w tym katalizują reakcje metaboliczne, replikację DNA, reagują na bodźce i transportują cząsteczki z jednego miejsca do drugiego. Białka różnią się od siebie przede wszystkim sekwencją aminokwasów, która podyktowana jest sekwencją nukleotydową ich genów, i która zwykle skutkuje zwijaniem białka w specyficzną trójwymiarową strukturę, która determinuje jego aktywność. Liniowy łańcuch reszt aminokwasowych nazywa się polipeptydem. Białko zawiera co najmniej jeden długi polipeptyd. Krótkie polipeptydy, zawierające mniej niż 20–30 reszt, rzadko są uważane za białka i są powszechnie nazywane peptydami lub czasami oligopeptydami. Poszczególne reszty aminokwasowe są połączone razem wiązaniami peptydowymi i sąsiednimi resztami aminokwasowymi. Sekwencja reszt aminokwasowych w białku jest zdefiniowana przez sekwencję genu, który jest kodowany w kodzie genetycznym. Ogólnie kod genetyczny określa 20 standardowych aminokwasów; jednak w niektórych organizmach kod genetyczny może obejmować selenocysteinę i - w niektórych archeowach - pirolizynę. Krótko po lub nawet podczas syntezy, reszty w białku są często chemicznie modyfikowane przez modyfikację potranslacyjną, która zmienia właściwości fizyczne i chemiczne, fałdowanie, stabilność, aktywność, a ostatecznie funkcję białek. Czasami białka mają przyłączone grupy niepeptydowe, które można nazwać grupami protetycznymi lub kofaktorami. Białka mogą również współpracować w celu osiągnięcia określonej funkcji i często łączą się, tworząc stabilne kompleksy białkowe. Po utworzeniu białka istnieją tylko przez pewien okres, a następnie są degradowane i poddawane recyklingowi przez maszynerię komórkową w procesie obrotu białkami. Żywotność białek mierzy się pod względem okresu półtrwania i obejmuje szeroki zakres. Mogą istnieć przez kilka minut lub lat ze średnią żywotnością 1–2 dni w komórkach ssaków. Nieprawidłowe lub nieprawidłowo sfałdowane białka ulegają szybszej degradacji albo z uwagi na to, że są celem zniszczenia, albo z powodu niestabilności. Podobnie jak inne makrocząsteczki biologiczne, takie jak polisacharydy i kwasy nukleinowe, białka są niezbędnymi częściami organizmów i biorą udział w praktycznie każdym procesie w komórkach. Wiele białek to enzymy, które katalizują reakcje biochemiczne i są niezbędne do metabolizmu. Białka pełnią również funkcje strukturalne lub mechaniczne, takie jak aktyna i miozyna w mięśniach oraz białka w cytoszkieletie, które tworzą system rusztowań, który utrzymuje kształt komórki. Inne białka są ważne w sygnalizacji komórkowej, odpowiedziach immunologicznych, adhezji komórek i cyklu komórkowym. U zwierząt białka są potrzebne w diecie, aby zapewnić niezbędne aminokwasy, których nie można zsyntetyzować. Trawienie rozkłada białka do wykorzystania w metabolizmie. Białka mogą być oczyszczone z innych składników komórkowych przy użyciu różnych technik, takich jak ultrawirowanie, strącanie, elektroforeza i chromatografia; nadejście inżynierii genetycznej umożliwiło szereg metod ułatwiających oczyszczenie. Metody powszechnie stosowane do badania struktury i funkcji białek obejmują immunohistochemię, ukierunkowaną mutagenezę, krystalografię rentgenowską, magnetyczny rezonans jądrowy i spektrometrię mas.

  
  

• Polipeptyd

  Dowolny polimer (takich samych lub różnych) aminokwasów połączonych wiązaniami peptydowymi.

• Polipeptyd

  Dowolny taki polimer, który nie jest fałdowany do drugorzędowej struktury białka.

• Polipeptyd

  Małe białko zawierające do 100 aminokwasów; patrz także oligopeptyd.

• Białko

  Każda z wielu dużych, złożonych naturalnie wytwarzanych cząsteczek złożonych z jednego lub więcej długich łańcuchów aminokwasów, w których grupy aminokwasowe są utrzymywane razem przez wiązania peptydowe.

• Białko

  Jedna z trzech głównych klas żywności lub źródła energii żywności (4 kcal / gram) obfitująca w żywność pochodzenia zwierzęcego, tj. Mięso i niektóre warzywa, takie jak rośliny strączkowe.

• Białko

  W analizie chemicznej całkowity materiał azotowy w substancjach roślinnych lub zwierzęcych uzyskany przez pomnożenie całkowitego azotu znalezionego przez współczynnik, zwykle 6,25, przy założeniu, że większość proteidów zawiera około 16 procent azotu.

• Białko

  dowolny polimer aminokwasu połączony wiązaniami peptydowymi (amidowymi). Większość naturalnych białek ma alfa-aminokwasy jako składniki monomeryczne. Wszystkie klasyczne enzymy składają się z białka i kontrolują większość przemian biochemicznych przenoszonych w żywych komórkach. Mogą być rozpuszczalne, jak kazeina, albuminy i inne białka globularne, lub nierozpuszczalne (np. „Białka strukturalne”), jako kolagen lub keratyna. „albumina”, starsze określenie białka, jest obecnie stosowane przede wszystkim w odniesieniu do niektórych specyficznych rozpuszczalnych białek globularnych znajdujących się w jajach lub surowicy krwi, np. albumina surowicy bydlęcej, główne rozpuszczalne białko w surowicy bydła, stosowane jako białko obojętne enzymatycznie w badaniach biochemicznych.

• Polipeptyd

  peptyd zawierający od 10 do ponad 100 aminokwasów

• Białko

  każda z dużej grupy azotowych związków organicznych, które są niezbędnymi składnikami żywych komórek; składają się z polimerów aminokwasów; niezbędne w diecie zwierząt dla wzrostu i naprawy tkanek; można uzyskać z mięsa i jaj oraz mleka i roślin strączkowych;

  „dieta bogata w białko”